L-Cystine CAS: 56-89-3 99% Oq kristallar yoki kristalli kukun
| Katalog raqami | XD90322 |
| Mahsulot nomi | L-sistin |
| CAS | 56-89-3 |
| Molekulyar formula | C6H12N2O4S2 |
| Molekulyar og'irlik | 240.30 |
| Saqlash tafsilotlari | Atrof muhit |
| Uyg'unlashtirilgan tarif kodi | 29309013 |
Mahsulot spetsifikatsiyasi
| Tashqi ko'rinish | Oq kristall yoki kristall kukun |
| Tahlil | 99% |
| Baho | USP32 |
| Maxsus aylanish | -215° dan -225° gacha |
| Og'ir metallar | <0,0015% |
| AS | 1,5ppm maksimal |
| SO4 | 0,040% maksimal |
| Fe | <0,003% |
| Quritishdagi yo'qotish | 0,20% maksimal |
| Yonayotganda qoldiq | 0,10% maksimal |
| Cl | 0,10% maksimal |
Karboksipeptidaza T (CpT) komplekslarining fenilalanin va arginin substrat analoglari - benzilsukin kislotasi va (2-guanidinoetilmerkapto) süksinik kislota bilan kristall tuzilmalari molekulyar almashtirish usuli bilan substratning o'ziga xosligi 1,57 Å va 1,62 Å o'lchamlari bilan aniqlangan. fermentdan.Konservativ Leu211 va Leu254 qoldiqlari (shuningdek, karboksipeptidaza A va karboksipeptidaza Bda ham mavjud) hidrofobik substratlarni tanib olish uchun tizimli determinantlar, Asp263 esa musbat zaryadlangan substratlarni tan olish uchun edi.Ushbu determinantlarning mutatsiyalari substrat profilini o'zgartiradi: CpT varianti Leu211Gln karboksipeptidaza B-ga o'xshash xususiyatlarga ega bo'ladi va CpT varianti Asp263Asn karboksipeptidaza A-ga o'xshash selektivlikka ega.Leu254 va Tyr255 bilan o'zaro ta'sir qiluvchi Pro248-Asp258 halqasi substratning C-terminal qoldig'ini tanib olish uchun mas'ul ekanligi ko'rsatilgan.Substratning S1' pastki qismida bog'lanishi bu pastadirning ligand-chuqurlik endentsining siljishiga olib keladi va Leu254 yon zanjirining harakati kataliz uchun juda muhim bo'lgan Glu277 qoldig'ining konformatsiyasini qayta tartibga solishga olib keladi.Bu metallokarboksipeptidazalarning substrat selektivligi haqidagi yangi tushuncha bo'lib, S1' subsite va katalitik markaz o'rtasidagi o'zaro ta'sirlarning muhimligini ko'rsatadi.
