Mahsulotlar

g-glutamiltranspeptidazalar (g-GTs) glutationning g-glutamil amid bog'ini ajratadi va ajralib chiqqan g-glutamil guruhini suvga (gidroliz) yoki akseptor aminokislotalarga (transpeptidatsiya) o'tkazadi.Bu hamma joyda mavjud bo'lgan fermentlar glutationning biosintezi va degradatsiyasida va ksenobiotiklarni zararsizlantirishda asosiy rol o'ynaydi.Bu erda biz Bacillus licheniformis g-GT (BlGT) va uning l-Glu bilan kompleksining 3Å o'lchamdagi kristall tuzilishi haqida xabar beramiz.Rentgen tuzilmalari BlGT N-terminal nukleofil gidrolaza super oilasiga tegishli ekanligini tasdiqlaydi va oqsil Bacillus subtilis homolog fermenti uchun xabar qilinganiga o'xshash ochilgan faol joy yorig'iga ega ekanligini ko'rsatadi, lekin inson g-GT va g-GT uchun kuzatilganidan farq qiladi. boshqa mikroorganizmlardan g-GTlar uchun.Ma'lumotlar shuni ko'rsatadiki, l-Glu ning bog'lanishi BlGT katta bo'linmasining C-terminal dumining qayta tartiblanishiga olib keladi va metall ionini tanib olishda potentsial ishtirok etadigan kislota qoldiqlari klasterini aniqlashga imkon beradi.Bu qoldiqlarning BlGT ning konformatsion barqarorligidagi roli to'rtta yangi Ala yagona mutantlarining avtoqayta ishlash, fermentativ faolligi, kimyoviy va termal denaturatsiyasini tavsiflash orqali o'rganildi.Natijalar shuni ko'rsatadiki, Asp568 ni Ala bilan almashtirish oqsilning avtomatik qayta ishlanishiga ham, strukturaviy barqarorligiga ham ta'sir qiladi.